LL-37
Investigación publicada y base de evidencia
LL-37 es el único péptido antimicrobiano catelicidina humano, un péptido anfipático alfa-helicoidal de 37 residuos liberado por escisión proteolítica del precursor hCAP18 codificado por el gen CAMP. Es expresado por neutrófilos, monocitos y células epiteliales, inducido transcripcionalmente por 1,25-dihidroxivitamina D3, y actúa mediante permeabilización directa de la membrana de microbios, neutralización de lipopolisacárido, y quimiotaxis e inmunomodulación mediadas por receptores. Su efecto biológico depende fuertemente de la concentración y del contexto, y niveles elevados de LL-37 están implicados como factor patogénico en rosácea, psoriasis y aterosclerosis así como efector de defensa del huésped. La gran mayoría de la literatura es trabajo in vitro o en animales; los datos de intervención humana se limitan a un pequeño número de formulaciones tópicas y orales.
- Estudios citados
- 17
- Publicados en 2023+
- 13
- Artículo más reciente
- 2026
- Última revisión
- ago 2026
Temas recurrentes en la literatura
- actividad antimicrobiana y antibiopelícula
- inducción del gen CAMP mediada por vitamina D
- neutralización de LPS
- quimiotaxis vía FPR2/FPRL1
- cicatrización de heridas y angiogénesis
- inflamación en rosácea y psoriasis
- actividad antiviral
- trampas extracelulares de neutrófilos
- autoantígeno en aterosclerosis
- análogos modificados de LL-37 y cerageninas
Identificadores del compuesto
- CAS
- 154947-66-7
- PubChem
- 16198951
Qué es LL-37, químicamente.
- Fórmula molecular
- C205H340N60O53
- Peso molecular
- 4493 g/mol
- Número CAS
- 154947-66-7
- PubChem CID
- 16198951
ropocamptide, Cap-18, cathelicidin LL-37
Estas cifras provienen del registro PubChem para este compuesto y describen la base libre. El péptido liofilizado normalmente se suministra como sal de acetato o trifluoroacetato y contiene agua residual, por lo que la masa de polvo en un vial no es la misma cantidad que sugeriría el peso molecular anterior. La pureza cromatográfica en un certificado de análisis tampoco resuelve esa diferencia — cómo leer un certificado de análisis explica por qué.
17 estudios publicados.
Ordenados por solidez del diseño del estudio, luego por antigüedad. Cada entrada enlaza a su registro fuente para que el hallazgo pueda verificarse contra el artículo en lugar de tomarse bajo nuestra palabra.
- 01Revisión sistemática2026
Cathelicidin antimicrobial peptides: current progress and future prospects in immunotherapy
Ding A, et al. · Developmental and Comparative Immunology · Revisión sistemática de estructura, biología y traslación clínica de catelicidina
La revisión catalogó la estructura molecular, fuentes celulares y mecanismos de péptidos catelicidina y su progreso hacia aplicación clínica en enfermedad infecciosa y no infecciosa. Los autores señalaron que las limitaciones de los candidatos actuales restringen la traslación a pesar del creciente interés impulsado por la resistencia antibiótica.
- 02Clínico humano2026
LL-37-ApoB-100 Complex Serves as a Biomarker of Coronary Artery Disease
Fang Y, et al. · Arteriosclerosis, Thrombosis, and Vascular Biology · Estudio observacional de casos y controles, 1103 pacientes sometidos a angiografía coronaria en dos centros independientes, con trabajo complementario de resonancia de plasmón superficial y ratones Apoe-/-
El complejo circulante LL-37-ApoB-100 se correlacionó con la severidad de la enfermedad angiográfica (puntuación Gensini r = 0.60) y discriminó la enfermedad coronaria obstructiva con un AUC de 0.82. Los niveles elevados permanecieron como predictor independiente después del ajuste por medidas lipídicas y clínicas (OR ajustado 6.51, IC 95% 4.34 a 9.77).
- 03Clínico humano2026
Adaptive immune response to the autoantigen LL-37 differentiates atherosclerotic cardiovascular disease phenotypes
Dimayuga PC, et al. · Clinical & Translational Immunology · Estudio observacional de inmunofenotipificación de PBMCs y plasma de pacientes con enfermedad cardiovascular aterosclerótica estable después de infarto de miocardio, accidente cerebrovascular o enfermedad arterial periférica
LL-37 provocó una respuesta aumentada de células T CD4+CD25+CD134+ en pacientes post-infarto de miocardio mientras que las respuestas CD8+ estuvieron reducidas en enfermedad arterial periférica. Los complejos inmunes IgG de LL-37 estaban elevados en todos los fenotipos de enfermedad y reaccionaron de manera cruzada con LDL nativo únicamente en plasma post-infarto.
- 04Clínico humano2023
Efficacy and safety of Oral LL-37 against the Omicron BA.5.1.3 variant of SARS-COV-2: A randomized trial
Zhao Y, et al. · Journal of Medical Virology · Ensayo abierto aleatorizado controlado con placebo en un solo centro, 238 pacientes adultos hospitalizados con COVID-19, formulación oral de LL-37 recombinante de Lactococcus lactis
LL-37 oral acortó el tiempo de conversión negativa del ARN de SARS-CoV-2 en relación al placebo (9.80 +/- 2.67 versus 14.04 +/- 5.89 días, p < 0.01) cuando se inició dentro de los seis días de la confirmación. El beneficio se concentró en el tratamiento temprano, con un hazard ratio ajustado de 6.28 (IC 95% 3.63 a 10.85) versus inicio tardío.
- 05Clínico humano2023
Efficacy of LL-37 cream in enhancing healing of diabetic foot ulcer: a randomized double-blind controlled trial
Miranda E, et al. · Archives of Dermatological Research · Ensayo aleatorizado doble ciego controlado con placebo, úlceras del pie diabético levemente infectadas, crema tópica de LL-37 dos veces por semana durante 4 semanas (NCT04098562)
El índice de granulación aumentó más en el brazo de LL-37 en los días 7, 14, 21 y 28 (p = 0.031, 0.009, 0.006 y 0.037). La crema de LL-37 no redujo significativamente IL-1alpha, TNF-alpha o colonización bacteriana aeróbica en comparación con placebo.
- 06Clínico humano2021
Evaluation of LL-37 in healing of hard-to-heal venous leg ulcers: A multicentric prospective randomized placebo-controlled clinical trial
Mahlapuu M, et al. · Wound Repair and Regeneration · Ensayo fase IIb doble ciego aleatorizado controlado con placebo (HEAL LL-37), 148 pacientes con úlceras venosas de la pierna de difícil cicatrización, LL-37 tópico a 0.5 o 1.6 mg/mL
El análisis de eficacia en la cohorte completa no encontró mejora significativa en la cicatrización con LL-37 versus placebo. Un subgrupo post-hoc con heridas de al menos 10 cm2 mostró mejoría en varios parámetros de cicatrización, y el fármaco fue bien tolerado en ambas concentraciones.
- 07Animal in vivo2026
Serine protease HtrA promotes Campylobacter jejuni intestinal colonization through degrading antimicrobial peptide LL-37
Li X, et al. · Science Advances · Genética bacteriana de Campylobacter jejuni con experimentos de colonización intestinal en ratones
La exposición a LL-37 activó al regulador NssR, regulando al alza htrA, cuya proteasa secretada escindió LL-37 en el sitio Ile20-Val21 y abolió la actividad antimicrobiana. Una variante de LL-37 no escindible mostró actividad antibacteriana mejorada y promovió la eliminación bacteriana en ratones.
- 08Animal in vivo2026
Immunomodulatory Effects of Poly-D,L-Lactic Acid on LL-37-Driven Rosacea-like Inflammation via Suppression of mTORC1 Signaling
Byun KA, et al. · International Journal of Molecular Sciences · Modelo murino de inflamación cutánea similar a rosácea inyectado con LL-37
La inyección de LL-37 redujo IL-10 y pSTAT3 mientras aumentó la amplificación TLR2/KLK5/LL-37, la señalización de NF-kappaB, VEGF y del inflamasoma NLRP3, reproduciendo enfermedad similar a rosácea. El ácido poli-D,L-láctico restauró parcialmente el patrón STAT3/DDIT4-AMPK, suprimió mTORC1 y redujo el área de la lesión.
- 09Animal in vivo2025
A pilot study of healing critical-sized calvarial defects by LL-37-generated monoosteophils
Le K, et al. · Frontiers in Bioengineering and Biotechnology · Modelo de defecto calvarial de tamaño crítico utilizando monoosteófilos diferenciados de monocitos por LL-37
Los monoosteófilos generados por LL-37 formaron nódulos intracelulares que contenían hidroxiapatita confirmados por SEM/EDS y llenaron defectos calvariales grandes en un experimento piloto. Los autores reportaron que la función de reparación ósea requirió formación de hidroxiapatita dentro de las células.
- 10Animal in vivo2024
Cathelicidin LL-37 promotes wound healing in diabetic mice by regulating TFEB-dependent autophagy
Xi L, et al. · Peptides · Modelo de heridas en ratones diabéticos con experimentos de queratinocitos HaCaT bajo alta glucosa
LL-37 aceleró el cierre de heridas en ratones diabéticos, y el efecto fue revertido por el inhibidor de autofagia 3-MA. Mecánicamente LL-37 impulsó la translocación nuclear de TFEB y la regulación al alza de ATG5, ATG7 y beclina 1, y el silenciamiento de TFEB abolió la promoción de migración de queratinocitos.
- 11In vitro2026
Human cathelicidin peptide LL-37 compacts nucleic acids and alters neutrophil extracellular trap structure
Zielke C, et al. · Scientific Reports · Estudio biofísico de LL-37 con ácidos nucleicos y trampas extracelulares de neutrófilos aisladas
LL-37 condensó ADN de doble cadena en partículas de aproximadamente 150 nm mediante interacción electrostática entre sus cadenas laterales catiónicas y la estructura fosfato del esqueleto, un proceso que requirió la estructura alfa-helicoidal anfipática del péptido. Las altas concentraciones de LL-37 redujeron significativamente el área proyectada de NET.
- 12In vitro2026
LL-37 Inhibits EV71 Infection by Upregulating STAC via the EGFR-ERK Signaling Pathway
Zhang J, et al. · Viruses · Modelos de cultivo celular de infección por enterovirus 71 con transcriptómica y silenciamiento por shRNA
LL-37 suprimió la expresión de proteínas del enterovirus 71 y los títulos infecciosos, actuando predominantemente después de la entrada viral. El efecto estuvo mediado por la regulación positiva dependiente de EGFR-ERK de la proteína con dominio rico en cisteína y SH3 Stac, ya que el silenciamiento de Stac aumentó la infección y la sobreexpresión la redujo.
- 13In vitro2008
Human host defense peptide LL-37 prevents bacterial biofilm formation
Overhage J, et al. · Infection and Immunity · Ensayos de biopelícula de Pseudomonas aeruginosa con transcriptómica por microarreglos
LL-37 inhibió la formación de biopelícula y desintegró biopelículas precultivadas de Pseudomonas aeruginosa en concentraciones muy por debajo de su concentración inhibitoria mínima de 64 microgram/mL. Actuó reduciendo la adhesión bacteriana, estimulando la motilidad por contracción y regulando negativamente los sistemas de detección de quórum Las y Rhl.
- 14In vitro2004
Cutting edge: 1,25-dihydroxyvitamin D3 is a direct inducer of antimicrobial peptide gene expression
Wang TT, et al. · Journal of Immunology · Queratinocitos, monocitos, neutrófilos y líneas celulares humanos
Se demostró que los genes CAMP y defensin beta 2 contenían elementos de respuesta a vitamina D de consenso que mediaban la transcripción dependiente de 1,25(OH)2D3, con inducción sinérgica por LPS en neutrófilos. Las células tratadas secretaron mayor actividad antimicrobiana contra patógenos incluyendo Pseudomonas aeruginosa.
- 15In vitro2000
LL-37, the neutrophil granule- and epithelial cell-derived cathelicidin, utilizes formyl peptide receptor-like 1 (FPRL1) as a receptor to chemoattract human peripheral blood neutrophils, monocytes, and T cells
De Yang, et al. · Journal of Experimental Medicine · Monocitos, neutrófilos y células T humanas más células HEK293 transfectadas con FPRL1
LL-37 fue quimiotáctico para monocitos, neutrófilos y linfocitos T humanos e indujo movilización de calcio en células transfectadas con FPRL1, efecto desensibilizado de forma cruzada por un agonista específico de FPRL1. Esto estableció un papel inmunológico mediado por receptor para LL-37 distinto de la muerte microbicida directa.
- 16Revisión2026
LL-37: Biological Mechanisms and Emerging Therapeutic Applications in Intestinal Disease
Liu Q, et al. · Immunity, Inflammation and Disease · Revisión narrativa de LL-37 en el eje inmune intestinal
La revisión describió a LL-37 como mantenedor de la homeostasis intestinal mediante funciones antibacterianas, inmunomoduladoras y de reparación tisular cuya dirección depende de la concentración del péptido, la unión al receptor, la etapa de la enfermedad y el microambiente local. Expuso las condiciones bajo las cuales la actividad de LL-37 se convierte de protectora a patogénica en enfermedad inflamatoria intestinal y cáncer colorrectal.
- 17Revisión2026
Exploring the role of cathelicidin LL-37 and ceragenins in wound healing processes
Łuckiewicz M, et al. · European Journal of Pharmacology · Revisión narrativa de péptidos antimicrobianos y análogos sintéticos de ceragenina en cicatrización de heridas
La revisión resumió los mecanismos por los cuales LL-37 y las cerageninas apoyan la cicatrización, incluyendo acción antimicrobiana que previene infección y promoción de migración y proliferación celular. Presentó estos agentes como candidatos para el manejo de heridas crónicas y cicatrices hipertróficas en lugar de terapias establecidas.
Lo que esta evidencia no establece.
No existe ningún producto de LL-37 aprobado y no hay datos humanos sobre administración sistémica o inyectable; los únicos ensayos humanos controlados utilizan formulaciones tópicas u orales, y el mayor de estos, el ensayo fase IIb HEAL LL-37 en úlceras venosas de la pierna, fue negativo en su análisis primario. LL-37 está simultáneamente implicado como factor patogénico en rosácea, psoriasis y aterosclerosis, por lo que su cambio dependiente de concentración y contexto entre comportamiento protector e inflamatorio no está adecuadamente caracterizado, y la farmacocinética humana, la relación dosis-respuesta y la seguridad a largo plazo no están establecidas.
Preguntas comunes sobre la investigación.
- ¿Qué es LL-37?
LL-37 es el único péptido antimicrobiano derivado de catelicidina humana. Se escinde de la proteína precursora hCAP-18, que se almacena en gránulos de neutrófilos y es expresada por células epiteliales, y se nombra por sus dos residuos de leucina iniciales y longitud de 37 aminoácidos.
- ¿Es LL-37 un antibiótico?
Se describe en la literatura como un péptido de defensa del huésped con actividad directa de disrupción de membrana contra bacterias, lo cual no es lo mismo que un antibiótico clínico. Ningún producto de LL-37 está aprobado como antiinfeccioso en ningún lugar, y el material de investigación en esta página no se suministra ni se destina para tratar infección.
- ¿En qué se diferencia LL-37 de KPV?
Ambos aparecen en investigación de inflamación y tejido de barrera, pero no están relacionados estructuralmente. LL-37 es una hélice catiónica de 37 aminoácidos derivada de catelicidina humana y estudiada por actividad de membrana y defensa del huésped; KPV es el fragmento tripeptídico C-terminal de alpha-MSH estudiado por señalización de la vía de melanocortina.
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