

LL-37
Human Cathelicidin Antimicrobial Peptide
LL-37 เป็นเปปไทด์ต้านจุลชีพชนิด cathelicidin เพียงชนิดเดียวในมนุษย์ — เป็นเกลียวแอมฟิพาธิกขนาด 37 กรดอะมิโนที่ถูกปลดปล่อยจากสารตั้งต้น hCAP18 โดยนิวโทรฟิลและเซลล์เยื่อบุผิว มีการศึกษาวิจัยในด้านการทำลายเยื่อหุ้มเซลล์แบคทีเรียโดยตรง การรบกวนไบโอฟิล์ม และการปรับเปลี่ยนไซโตไคน์ ทำให้เป็นสารสำคัญในการศึกษาภูมิคุ้มกันแบบไม่จำเพาะและการซ่อมแซมบาดแผล
โปรไฟล์การวิจัย
LL-37 เป็น antimicrobial peptide ที่มาจาก cathelicidin เพียงชนิดเดียวที่พบในมนุษย์ มันถูกปลดปล่อยโดยการตัดด้วยเอนไซม์โปรตีโอไลติกนอกเซลล์จาก hCAP-18 ซึ่งเป็น precursor ที่เก็บอยู่ใน granules ของ neutrophil และแสดงออกโดย epithelial cells และได้ชื่อตาม leucine สองตัวแรกและความยาว 37-residue ของมัน เปปไทด์นี้มีประจุบวกและ amphipathic โดยจะพับเป็น alpha helix เมื่อสัมผัสกับเยื่อหุ้มที่มีประจุลบ
กิจกรรมที่มีการอธิบายดีที่สุดคือการทำลายเยื่อหุ้มของแบคทีเรียโดยตรง แต่เอกสารทบทวนมองว่านั่นเป็นเพียงส่วนหนึ่งของภาพรวมเท่านั้น LL-37 ยังทำหน้าที่เป็นโมเลกุลส่งสัญญาณของ host-defence: มันจับและทำให้ lipopolysaccharide เป็นกลาง, จับกับ formyl peptide receptor-like 1 เพื่อดึงดูด leukocytes, และปรับการตอบสนองของ epithelial และ immune cells ต่อผลิตภัณฑ์ของจุลชีพ Reviews อธิบายพฤติกรรมที่ขึ้นกับบริบท โดยมีรายงานทั้งผล pro-inflammatory และ anti-inflammatory ขึ้นอยู่กับความเข้มข้นและเนื้อเยื่อ
งานวิจัยอีกสายหนึ่งตรวจสอบเปปไทด์นี้ในแบบจำลองการซ่อมแซมเนื้อเยื่อ การศึกษารายงานกิจกรรมกระตุ้นการสร้างหลอดเลือดที่อ้างว่าเกิดจากการจับกับ endothelial receptor และการทดลองการสมานแผลในหนู — โดยใช้ adenoviral delivery, topical synthetic peptide, และ recombinant peptide — อธิบายการเปลี่ยนแปลงของ vascularisation และ re-epithelialisation เมื่อเทียบกับ controls ข้อสังเกตเหล่านี้ยังคงเป็น preclinical observations ในสัตว์และระบบเพาะเลี้ยง
17 การศึกษาที่ผ่านการตรวจสอบโดยผู้ทรงคุณวุฒิเกี่ยวกับ LL-37 ได้รับการสรุปไว้ในห้องสมุดการวิจัยของเรา รวมถึง 13 ฉบับที่ตีพิมพ์ตั้งแต่ปี 2023 — พร้อมการออกแบบการศึกษา ผลการค้นพบที่รายงาน และสิ่งที่หลักฐานไม่ได้ยืนยัน
อ่านฐานหลักฐานของ LL-37สำหรับวัตถุประสงค์การวิจัยเท่านั้น ไม่ใช่สำหรับการบริโภคในมนุษย์ การวินิจฉัย การรักษา หรือการป้องกันอาการใดๆ
จัดหมวดหมู่เป็น อายุยืน — การแก่ของเซลล์ ปลายโครโมโซม และการปรับภูมิคุ้มกัน
สิ่งที่วรรณกรรมรายงาน
สำหรับการวิจัยและใช้ในห้องปฏิบัติการเท่านั้น ห้ามบริโภคในมนุษย์
โปรโตคอลก่อนคลินิกทำงานในช่วง microgram โดยการศึกษาการสมานแผลที่อ้างถึงใช้ synthetic หรือ recombinant peptide ในการให้เฉพาะที่มากกว่าการให้ทั่วระบบ รอยช่วง 50–125 mcg อธิบายปริมาณต่อการให้แต่ละครั้งที่พบซ้ำในงานก่อนคลินิกดังกล่าว; ยังไม่มีมาตรฐานขนาดยาทางคลินิกสำหรับเปปไทด์นี้.
ช่วงค่าสะท้อนโปรโตคอลที่รายงานในวรรณกรรมที่ตีพิมพ์เกี่ยวกับ LL-37 — ดูที่ เอกสารอ้างอิงการวิจัย.
คำนวณการเจือจางจากผงสู่สารละลาย
- ขั้นตอนที่ 01
เติมน้ำแบคทีเรียสแตติก 3 มล.
พ่นน้ำไปที่ผนังขวดแทนที่จะพ่นลงผงโดยตรง
- ขั้นตอนที่ 02
หมุนเบาๆ — ห้ามเขย่า
หมุนขวดจนสารละลายใส การเขย่าทำให้เปปไทด์เสื่อมสภาพ
- ขั้นตอนที่ 03
แช่เย็นที่ 2–8 °C
ขวดที่ละลายแล้วต้องเก็บในตู้เย็น ป้องกันจากแสงโดยตรง
- ขั้นตอนที่ 04
ใช้ภายใน 28 วัน
ทิ้งส่วนที่เหลือเมื่อหมดระยะเวลาความคงตัว
vial 10 mg ใน bacteriostatic water 3 ml ให้สารละลายความเข้มข้น 3.33 mg/ml ดังนั้น 100 mcg จะเท่ากับ 0.03 ml — 3 units บน U-100 syringe ซึ่ง syringe ขนาด 0.3 ml จะอ่านได้แม่นยำกว่า LL-37 เป็น cationic peptide ที่ดูดซับกับ plastic และ glass — ให้คืนสภาพอย่างนุ่มนวล หลีกเลี่ยงการเขย่าแรง และเก็บ lyophilised vials ไว้ที่ -20 °C.
100 mcg = 0.1 mg
การดูดต่ำกว่า 5 หน่วยวัดได้ยาก ใช้น้ำมากขึ้นจะทำให้ดูดได้ยาวขึ้นและง่ายขึ้น
- ความเข้มข้น
- 3.33 mg/ml
- จำนวนครั้งที่ดูดต่อขวด
- 100
- ต้นทุนต่อครั้ง
- €0.67
สำหรับการวิจัยและใช้ในห้องปฏิบัติการเท่านั้น ห้ามบริโภคในมนุษย์
การคำนวณในห้องปฏิบัติการสำหรับ LL-37 — ใส่ปริมาณในขวดที่ยืนยันโดย COA เพื่อตัวเลขที่แม่นยำ ไม่ใช่คำแนะนำทางการแพทย์
สังเกตได้ตลอดช่วงการวิจัย
เหตุการณ์สำคัญสรุปผลการศึกษาที่รายงานในงานวิจัยที่อ้างถึง ผลลัพธ์แตกต่างกันไปตามแบบจำลองและขั้นตอน
การปฏิสัมพันธ์กับเยื่อหุ้ม
งาน biophysical อธิบายว่าเปปไทด์นี้จะเกิด helical conformation เมื่อสัมผัสกับ anionic membranes และรบกวนเยื่อหุ้มภายในไม่กี่นาที ซึ่งเป็นกิจกรรมที่ทำให้ตระกูล cathelicidin ถูกระบุลักษณะครั้งแรก.
การส่งสัญญาณการป้องกันของโฮสต์
บททบทวนอธิบายการทำให้ lipopolysaccharide เป็นกลางและการมีส่วนร่วมของ formyl peptide receptor-like 1 ซึ่งดึงดูด leukocytes ในช่วงเวลาหลายชั่วโมง แยกจากผลต้านจุลชีพโดยตรงใด ๆ.
ตัวชี้วัดการสร้างหลอดเลือดและการสร้างเยื่อบุผิวใหม่
ใน murine excisional wound models ผู้วิจัยรายงานการเพิ่มขึ้นของ vascularisation และ re-epithelialisation หลังการให้ synthetic หรือ recombinant peptide แบบเฉพาะที่ เมื่อเทียบกับกลุ่มควบคุม.
จุดสิ้นสุดด้านการก่อตัวของหลอดเลือด
งานด้าน angiogenesis ประเมิน endothelial proliferation และ vessel formation เป็น terminal end points โดยระบุผลดังกล่าวว่าเกิดจากการมีส่วนร่วมของ endothelial receptor มากกว่ากิจกรรมต้านจุลชีพ.
สำหรับการวิจัยและใช้ในห้องปฏิบัติการเท่านั้น ห้ามบริโภคในมนุษย์
หลักฐานที่ตีพิมพ์
ช่วงขนาดยาและเหตุการณ์สำคัญในไทม์ไลน์ในหน้านี้สรุปจากสิ่งตีพิมพ์ที่ผ่านการตรวจสอบโดยผู้ทรงคุณวุฒิด้านล่าง
- 01
LL-37, the only human member of the cathelicidin family of antimicrobial peptides. Biochim Biophys Acta (2006). PubMed · 16716248
- 02
A comprehensive summary of LL-37, the factotum human cathelicidin peptide. Cell Immunol (2012). PubMed · 23246832
- 03
An angiogenic role for the human peptide antibiotic LL-37/hCAP-18. J Clin Invest (2003). PubMed · 12782669
- 04
In vitro and in vivo wound healing-promoting activities of human cathelicidin LL-37. J Invest Dermatol (2008). PubMed · 17805349
- 05
Wound healing activity of the human antimicrobial peptide LL37. Peptides (2011). PubMed · 21693141
ความบริสุทธิ์ได้รับการตรวจสอบอย่างอิสระ
ทุกล็อตได้รับการทดสอบอย่างอิสระโดย Brown Institute of Biomolecular Research หรือ Janoshik Analytical รายงาน HPLC และ MS ฉบับเต็มจะรวมอยู่ในการจัดส่งทางกายภาพ
COA สำหรับล็อตนี้กำลังอัปโหลด — ติดต่อเราเพื่อขอใบรับรองล่าสุด
คำถามที่นักวิจัยถาม
มักศึกษาร่วมกัน
สารที่ปรากฏควบคู่กับ LL-37 ในวรรณกรรมการวิจัย

สำหรับการวิจัยและใช้ในห้องปฏิบัติการเท่านั้น ห้ามบริโภคในมนุษย์


